Instituto de Biotecnologia UNAM

Grupo del Dr. Mario Soberón

En nuestro grupo de investigación estamos interesados en entender los mecanismos moleculares de la especificidad de las toxinas Cry de Bacillus thuringiensis. En nuestro grupo de investigación hemos participado en entender el mecanismo de acción de las toxinas insecticidas de Bacillus thuringiensis. En insectos lepidópteros, las toxinas Cry ejercen su modo de acción a través de la interacción secuencial con al menos dos proteínas del intestino medio de las larvas susceptibles. Las toxinas Cry son sintetizadas como protoxinas y una vez en el interior del intestino de las larvas sensibles se procesa por las proteasas del insecto liberando un fragmento tóxico de 60 kDa compuesto por tres dominios estructurales. La primera interacción de la toxina se da a través de regiones expuestas del dominio II con una proteína tipo caderina lo que facilita la proteolisis de la hélice alpha 1 del dominio I y la formación de un oligomero. El oligomero gana afinidad por proteínas ancladas por glicosil-fosfatidil-inositol a la membrana como aminopetidasa N (APN) o fosfatasa alcalina (ALP) lo que conduce a la inserción de la toxina a la membrana y la formación de un poro lítico que conduce a lisis celular y a la muerte de la larva. En nuestro grupo de investigación hemos definido cuales son las regiones de la toxina que están involucradas en la interacción con el receptor caderina y los eventos que conducen a la formación del oligomero. Recientemente caracterizamos toxinas Cry1A modificadas que carecen de la hélice alpha 1 y que son capaces de matar larvas de insectos resistentes que tienen mutaciones en la caderina. Desde hace algunos años estamos caracterizando el modo de acción de toxinas Cry que son toxicas a insectos dipteros como el mosco Aedes aegyti o Anopheles albimanus que son vectores en la transmisión del dengue y la malaria respectivamente. En insectos dipteros hemos identificado a una fosfatasa alcalina como una molécula del intestino de Ae. aegyti involucrada en la actividad tóxica de la toxina Cry11Aa y a una glucosidasa del intestino de An. albimanus involucrada en la toxicidad de Cry4Ba. Nuestros proyectos actuales están enfocados en definir las regiones de la toxina que están involucradas en la interacción del oligomero de la toxina Cry1Ab con la APN así como definir el papel de la APN y ALP en la toxicidad de Cry1Ab en Manduca sexta. En cuanto a y la ALP de Aedes aegypti hemos identificado dos regiones de esta molécula que unen a Cry11Aa y estamos definiendo las regiones de interacción en la toxina Cry11A y Cry4Ba con este receptor. Recientemente hemos sido capaces de desplegar a las toxinas Cry1Ab, Cry1Ac, Cry3A (activa contra coleopteros) y Cyt1Aa (activa contra dipteros) en fagos filamentosos con la finalidad de contar con un sistema que nos permita la selección de toxinas con capacidades de unión mejoradas o diferentes.

Finalmente propusimos que la APN está involucrada en dos momentos del modo de acción de la toxina Cry1A, primero en la unión del monomero lo que concentra la toxina en el epitelio del intestino antes de la interacción con la caderina y posteriormente en la unión del oligomero facilitando su inserción a la membrana. Esta mecanismo de acción lo llamamos como un mecanismo de unión tipo "ping-pong".

Dr. Mario Soberón
Investigador
Tutor de Maestría y Doctorado
Dra. Isabel Gomez
Investigador
Tutor de Maestría y Doctorado
Dra. Gretel Mendoza
Postdoctoral
Dra. Janette Onofre
Postdoctoral
Dr. Sabino Pacheco
Postdoctoral
Dra. Blanca Ines García
Técnico Académico
Lic. Paulina Anaya
Estudiante
Sayra Natalia Cano
Estudiante
Lic. Daniela Carmona
Estudiante
Biol. Fátima Chávez
Estudiante
Lic. Carlos Espindola
Estudiante
Lic. Vianca Alicia López
Estudiante
Emanuel Christian Macario
Estudiante
M.C. Diana Laura Martinez de Castro
Estudiante
M.C. Arlen Idalia Peña
Estudiante
M.B Mary Carmen Torres
Estudiante
Ing. Paola Ruth Valdés
Estudiante
Erika Elena Zagal
Estudiante
Dra. Biviana Flores
Estancia Temporal
Sergio Blancas
Laboratorista
Graciela Dominguez
Secretario


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